Как называется процесс утраты белковой молекулой своей структурной организации

Урок на тему «Белки»

специалист в области арт-терапии

Дата 20.09.16 класс 10

План конспект урока по биологии

Тема: Белки. Строение молекулы. Биологические функции белков. Л.р.№1. Роль ферментов в биохимических реакциях

Цель: Систематизировать и углубить у учащихся учебно-познавательные компетентности в области изучения строения и функций белков

Задачи: Образовательные (предметные):

Конкретизировать и углубить знания учащихся

А) строение белка

Б) классификация белков

В) уровни организации белковой молекулы

Г) функции белков

А) развитие необходимости понимания важнейшей биологической роли белков в мире живой природы

Б) развивать методы исследования живой природы развитие коммуникативных умений

А) Овладение опытом межличностной коммуникации корректное ведение диалога участие в работе парой

Тип урока: Комбинированный

Понятия: Белки, протеины, протеиды, пептидная связь, первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков; денатурация, ренатурация, ферменты.

Организационный момент (1 мин).

Актуализация знаний 7 мин)

Изучение нового материала (20 мин).

Лабораторная работа №1 (10 мин)

Рефлексия (тест) (7 мин)

Домашнее задание 1 мин.

Добрый день. Присаживайтесь. Рада Вас видеть. Кто отсутствует? Среди органических веществ в живых организмах самыми важными являются белки. Содержание в клетках может колебаться от 50 до 80%. «Жизнь есть способ существования белковых молекул», — Энгельс. Вы уже имеете определенные знания о строении и функциях белков. Предлагаю вспомнить их. Учитель записывает на доске слово белок, ставит от него в разные стороны стрелочки и предлагает составить кластер (что известно о белке). Кластер учителя на обратной стороне доски, где содержатся дополнительные сведения, а также те моменты, которые изучались в 9 классе. Затем обсуждаем и сравниваем кластеры и делают вывод, что известно о белках, а что неизвестно учитель предлагает сформулировать цель урока: углубить знания по теме строение и функции белков.

Содержание кластера учителя:

Образуются в результате реакции полимеризации.
Остатки аминокислот соединяются посредством пептидной связи.

Белки классифицируют на простые и сложные.

Существует четыре уровня организации белковых молекул:

Белки выполняют многообразные функции в организме.

Белки подвергаются денатурации и ренатурации.

Изучение нового материала (осмысление):

Строение белков. Текст на партах; работа с учебником

Длинные белковые цепи построены всего из 20 различных типов аминокислот. Биологи называют их «волшебными» аминокислотами. Аминокислоты имеют общий план строения, но отличаются друг от друга по строению радикала. Со­единяясь, молекулы аминокислот образуют так называемые пептидные связи. Реакция, на рисунке 13, называется реакцией полимеризации. В результате взаимодействия аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты выделяется молекула воды, а освобождающиеся электроны образуют ковалентную связь, которая получила название пептидной.

Две аминокислоты, соединившись, образуют дипептид, три – трипептид. Продолжите ряд, (4 — тетрапепсид, 5 — пентапептид, 6 — гекса… , а много — полипептид). Если вам в тексте учебника попадутся термины «полипептид», «полипептидная молекула», то вы уже будете знать, что речь идет о молекуле белка. информация учителя

Белковые молекулы могут быть короткими и длинными, например:

Инсулин — гормон поджелудоч­ной железы, состоит из двух цепей: в одной 21, а в другой 30 аминокислотных остатков.

Миоглобин — белок, мышечной ткани, состоит из 153 ами­нокислот.

Коллаген- состоит из трех полипептидных цепей, каждая из которых содержит около 1000 ами­нокислотных остатков.

Помогите мне сформулировать определение понятия «белок».

— низкомолекулярное соединение или высокомолекулярное? (высокомолекулярное)

— можем мы назвать ее биополимером? (да)

— аргументируйте свою мысль (биополимеры – это крупные органические молекулы, состоящие из мономеров)

— что является мономером белковой молекулы? (аминокислоты)

— сколько видов аминокислот может входить в состав белковой молекулы? (20)

— белок относится к гомополимерам или гетерополимерам? Аргуменитруйте свою мысль. (к гетерополимерам, потому что в состав белков входят отличающиеся друг от друга мономеры – 20 аминокислот).

Белок это нерегулярный биополимер, мономерами которого являются аминокислоты.

По составу белки можно классифицировать :

протеины – состоят только из белков

протеиды – белок + небелковая часть:

а. гликопротеиды – аминокислоты + углеводы

б. липопротеиды – аминокислоты + жиры

в. нуклеопротеиды – аминокислоты + нуклеиновая кислота

г. металлопротеиды – аминокислоты + металлы (гемоглобин)

Уровни организации белковой молекулы .

Молекулы белков имеют сложную пространственную структуру.

Линейная последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уни­кальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функ­ции.

Вторичная структура белков представляет собой спираль или гармошку. Витки спирали или ребра гармошки удерживаются водородными связями между группами — СООН и — N Н ₂ — . Хотя водородные связи малопрочные, но благодаря их значительному количеству в комп­лексе они обеспечивают довольно прочную структуру.

Третичная структура представляет собой причудливую, но для каждого белка специфическую конфигурацию, имеющую вид клубка (глобулу). Прочность третичной структуры обеспечивается ионными, водородными и дисульфидными (— S — S —) связями между остатками цистеина, а также гидрофобным взаимодействием.

Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких глобул в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комп­лекс из четырех таких субъединиц, инсулин – из двух.

Денатурация и ренатурация белков.

1. Почему врачи рекомендуют «сби­вать» температуру больного, если она превышает 38 °С? (Из-за возможной теп­ловой денатурации белков).

2. Почему из сваренного яйца никогда не появится цыпленок? (Белки яйца необратимо теряют структуру из-за тепловой денатурации).

Денатурация — это утрата белковой молекулой своей структурной организации: четвер­тичной, третичной, вторичной, а при более жестких условиях — и пер­вичной структуры (рис. 19). В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию. Причинами денатурации могут быть высокая температура, ультрафиолетовое излучение, действие сильных кислот и щелочей, тяжелых металлов и органических растворителей.

Денатурация может быть обратимой и необратимой, частичной и полной. Иногда, если воздействие денатурирующих факторов оказалось не слишком сильным и разрушение первичной структуры молекулы не произошло, при наступлении благоприятных условий денатурированный белок может вновь восстано­вить свою трехмерную форму. Этот процесс называется ренатурацией, и он убедительно доказывает зависимость третичной структуры белка от последовательности аминокислотных остатков, т. е. от его первичной структуры.

Вопросы к тексту:

Что называется денатурацией? (утрата белковой молекулой своей структурной организации)

Что может явиться причиной денатурации? (высокая температура, ультрафиолетовое излучение, действие сильных кислот и щелочей)

В каком случае возможно восстановление структуры белковой молекулы? (если не произошло разрушение первичной структуры белка)

Как называется этот процесс? (ренатурация)

Какая структура белковой молекулы обеспечивает свойства белка и ее про­ странственную конфигурацию? (первичная)

Нарисуйте таблицу. Какие функции белков вы знаете?

Образование мембраны клеток и органоидов и др. структур

Регулирование обмена веществ в организме

-При попадании в организм чужеродных белков и микроорганизмов в лейкоцитах образуются защитные белки

-защита от потери крови при ранении в результате свертывания

Присоединение и перенос химических элементов по организму

Осуществление всех типов движения

Резерв для организма, плода

Не основной, но источник энергии в клетке

Узнавание молекул мембраной клетки

Каталитическое ускорение биохимических реакций в клетке

Изучим подробнее каталитическую функцию белков.

Каталитическая функция — одна из важнейших функций белков. Все био­химические реакции протекают с ог­ромной скоростью благодаря участию в них биокатализаторов — ферментов. Определение: ферменты — это белки, ускоряющие проте­кание реакций. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч (а иногда и в миллионы раз) выше скоро­сти реакций, идущих с участием неорганических катали­заторов. Например, пероксид водорода без катализато­ров разлагается медленно: 2Н ₂ О ₂ -> 2Н ₂ О + О ₂ . В при­сутствии солей железа (катализатора) эта реакция идет несколько быстрее. Фермент каталаза за 1 сек. расщепля­ет до 5 млн. молекул Н ₂ О ₂ .

Известно более 2000 ферментов. Несмотря на большое количество и разнообразие ферментов, все их по особенностям строения можно разде­лить на две группы: простые белки и сложные белки. У сложных ферментов помимо белковой части имеется добавочная группа- ко­фактор (например, у многих витаминов).

Активный центр фермента взаимодействует с молекулой субстрата с образованием фермент-субстратного комплек­са. Затем фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции.

Согласно гипотезе, выдвинутой в 1890 г. Э. Фишером, субстрат подходит к ферменту, как ключ к замку, то есть пространственные конфигурации активного центра фер­мента и субстрата точно соответствуют друг другу. Суб­страт сравнивается с «ключом», который подходит к «зам­ку» — ферменту.

В 1959 году Д. Кошланд выдвинул гипотезу, по которой пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу называют гипотезой «руки и перчатки» (гипотезой индуцированно­го соответствия).

Поскольку все ферменты являются белками, их актив­ность наиболее высока при физиологически нормальных условиях: большинство ферментов наиболее активно ра­ботает только при определенной температуре. При повы­шении температуры до некоторого значения (в среднем до 50 °С) каталитическая активность растет (на каждые 10 °С скорость реакции повышается примерно в 2 раза). При температуре выше 50 °С белок подвергается денату­рации и активность фермента падает.

Кроме того, для каж­дого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность.

На скорость реакции влияет также концентрация суб­страта и концентрация фермента. При увеличении коли­чества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем; увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных цент­ров фермента. Увеличение концентрации фермента приво­дит к усилению каталитической активности, так как в еди­ницу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА № 1

РОЛЬ ФЕРМЕНТОВ В БИОХИМИЧЕСКИХ РЕАКЦИЯХ

Цель работы: на конкретном примере рассмотреть действие клеточных ферментов, ознакомиться с основными функциями ферментов, факторами, влияющими на них, и значением ферментов для жизнедеятельности клетки.

Оборудование и материалы: кусочки сырого и сваренного картофеля, перекись водорода, пробирки, штатив, скальпель, пинцет, учебник.

Отрежьте скальпелем кусочки сырого и варенного картофеля такого размера, чтобы их можно было легко поместить в пробирку.

Налейте небольшое количество перекиси водорода в две пробирки.

В первую пробирку при помощи пинцета поместите кусочек сырого картофеля.

С чем связано выделение пузырьков кислорода при разложении перекиси водорода?

Какой клеточный фермент обеспечивает разложение перекиси водорода?

4. Во вторую пробирку при помощи пинцета поместите кусочек варённого картофеля.

Запишите свои наблюдения

Почему отсутствуют признаки реакции?

5. Прочитайте в учебнике о значении ферментов для жизнедеятельности клеток.

(делая выводы, укажите значение, которое имеют ферменты для жизнедеятельности клеток, и факторы, которые могут влиять на их работу).

1. Фермент каталаза имеется в каждой расти­тельной и животной клетке.

2. Этот фермент расщепляет пероксид водорода с образованием молекулы воды и кислорода.

3.Фермент каталаза, расщепляя пероксид водорода, игра­ет защитную роль, обезвреживая ядовитое вещество (Н ₂ О ₂ ), кото­рое непрерывно образуется в клетке в процессе ее жизнедеятель­ности.

Тест (самостоятельная работа учащегося по отработке основных терминов и понятий:

Из названных соединений выберите структурный компонент белка

2. Назовите белки-катализаторы.

3. Какая химическая связь участвует в образовании первичной структуры белка?

4. Вторичная структура как правило имеет форму…

В) вытянутой цепи

5. Третичная структура имеет конфигурацию…

6. Синонимом понятия белок является термин

7. Белки, выполняющие защитные функции называются?

Д омашнее задание: Параграф 4, конспект. Знать определение терминов. Знать строение белковой молекулы, объяснять функции белков, приводить примеры.

Источник

Интегрированный урок (биология + химия) по теме «Белки»

Разделы: Биология

“Нельзя питать надежду на то, что когда-либо мы сумеем искусственно производить органические вещества”.

Берцелиус (1844)

Цели и задачи:

• Расширить знания учащихся о природных высокомолекулярных веществах – белках.
• Раскрыть ведущую роль белков в строении и жизнедеятельности клетки.
• Сформировать представление о связи между строением, свойствами и применением белков через лабораторный эксперимент.

Тип занятия: урок усвоения новых знаний.

Форма проведения занятия: урок-лекция с элементами лабораторного практикума и медиа-технологий.

Оборудование и материалы: таблицы “Функции белков”, модель молекулы белка (бусы – первичная структура, спирально закрученный телефонный шнур – вторичная структура), карточки с названиями аминокислот (аланин, глицин, цистеин), цветные карандаши, персональный компьютер, медиа-проектор, презентация (слайд-шоу), химические реактивы: растворы гидроксида натрия, сульфата меди, азотной кислоты; химическая посуда, спиртовки, держатели для пробирок, выставка дополнительной литературы.

Оформление доски: тема, эпиграф и план урока.

План урока:

1. Введение.
2. История исследования белка.
3. Аминокислоты – основа белка.
4. Структура белковых молекул.
5. Химические свойства белка (лабораторный опыт).
6. Биологическое разнообразие и значение белков.
7. Функции белков (демонстрационный опыт).
8. Повторение и выводы.

На перемене выставка дополнительной литературы о белках.

Учитель биологии. (слайд 1) “Жизнь есть способ существования белковых тел” – этими словами Ф. Энгельса можно начать наш урок, тема которого “Белки”. Основная цель – проследить взаимосвязь строения белка с его свойствами и функциями. Эта тема изучается как в курсе биологии, так и химии, поэтому мы и проводим сегодня интегрированный урок. Работать мы будем согласно плану, который вы видите на доске. Для того, чтоб наш урок проходил более динамично, мы подготовили и раздали каждому из вас опорные карточки-конспекты, с которыми вы будете работать в течении урока, а потом вклеите их в тетради.
Белки называют также протеинами от греческого “protos” – первый, главный. Этим названием подчеркивается первостепенное значение белков для живых организмов (слайд 2). В протоплазме и ядре клеток их содержание достигает 10–20 %. На слайде видно, что за исключением неорганических веществ, белки занимают ведущее место. Другими словами белки – основной структурный компонент живых организмов. Например, волосы, сосуды, оболочки, ногти состоят практически полностью из белков.

Учитель химии. Что же представляют из себя белки в химическом смысле? Еще к началу XIX века было установлено, что все белковые молекулы имеют большую молекулярную массу и состоят из атомов углерода, водорода, кислорода, азота, и серы (слайд 3).
Основоположником исследований строения белка является немецкий химик Эмиль Фишер, применивший для этого реакцию гидролиза. Он показал, что при гидролизе белков образуется смесь, состоящая из 20 различных аминокислот (слайд 4). На слайде приведены их тривиальные названия и показано химическое строение некоторых из них. В ваших конспектах вы так же найдете структурные формулы этих аминокислот, но некоторые из них не названы. Итак, вместо точек напишите названия аминокислот по международной номенклатуре, кто справится с заданием поднимает руку. (Задание в опорном конспекте)

Задание 1: Вместо точек напишите названия веществ по международной номенклатуре.

глицин (2-амино-этановая кислота)

валин (2-амино-3-метил-бутановая кислота)

лейцин (2-амино-4-метил-пентановая кислота)

Обратите внимание, что кроме карбоксильных и аминогрупп в состав аминокислот могут входить и другие функциональные группы, такие как гидрокси- (–OH), тио- (–SH) группы, а так же ароматические фрагменты.
При внимательном рассмотрении формул аминокислот, можно заметить, что все они содержат одинаковый фрагмент – аминогруппа находится у второго атома углерода, т.е. это 2-аминокислоты. Отличие между ними состоит в строении радикала, связанным с этим фрагментом. Поэтому аминокислоты, входящие в состав белков можно выразить одной общей формулой (слайд 5). Радикал R связанный с фрагментом 2-аминокислоты (слайд 6).
Для объяснения строения белковых молекул Э. Фишер выдвигает полипептидную теорию, согласно которой аминокислотные остатки в белках связаны так называемыми пептидными связями (слайд 7). На слайде показан синтез простейшего белка – дипептида (т.е. состоящего всего из двух аминокислотных остатков). Обратная реакция – взаимодействие пептида с водой, т.е. гидролиз. Видно, что при гидролизе мы получаем исходные молекулы аминокислот (слайд 7).
В ваших конспектах так же имеется пример образования белка состоящего из трех фрагментов аминокислот, другими словами трипептида:

В общем виде для полипептида:

R₁, R₂, R₃ . – одинаковые или разные радикалы.

Итак, белок это полимерная макромолекула, построенная их аминокислотных остатков и имеющая очень сложную структуру.

Учитель биологии: Действительно, в белковой молекуле можно выделить первичную, вторичную, третичную и даже четвертичную структуры.
Первичная структура – порядок чередования аминокислотных фрагментов в полипептидной цепи, определяемой генотипом (слайд 8). Эта последовательность очень строгая и замена хотя бы одной аминокислоты приводит к изменению свойств белка, а в некоторых случаях происходит потеря их биологических свойств. Поэтому, искусственно синтезированные полипептидные цепочки зачастую не обладают природными биологическими свойствами.
Например, такое заболевание как серповидноклеточная анемия (демонстрация рисунка) связано с изменением формы эритроцита и невозможностью нормального транспорта кислорода. Причина же – одна единственная ошибка, когда из 146 аминокислотных фрагментов этого белка один – глутаминовая кислота заменяется на другой – валин.
Многообразие белков можно объяснить практически безграничными возможностями перестановок остатков аминокислот относительно друг друга.

Задание 2. Составьте формулы всех возможных трипептидов из остатков глицина (гли), аланина (ала) и цистеина (цис):

1. гли-ала-цис 2. ___________ 3. ___________

4. ____________ 5. ____________ 6. ____________

7. ____________ 8. ____________ 9. ____________

Трое учащихся с табличками на которых написаны названия аминокислот выстраиваются в произвольной последовательности. Остальные учащиеся записывают в тетради названия полученного трипептида, например, ГЛИ-АЛА-ЦИС. Далее учащиеся меняются местами и составляют все возможные варианты.

– Таким образом, даже из 3 аминокислот мы получили шесть белковых молекул. А в общем случае число возможных вариантов будет
P_n = 1 . 2 . 3… . n = n! И для Р₁₀ = 6328800 изомеров, т.е. любой живой организм будет полностью индивидуален по структуре белковых молекул.
Наиболее ярким примером огромного многообразия белковых молекул является любопытный расчет индийского ученого Синга. Он взял белок с молекулярной массой 34000. И если даже его состав будут входить не все 20, а только 12 аминокислот, то число возможных изомеров будет равно 10 300 . Чтобы ощуить всю громадность этой цифры представим 10 300 однокопеечных монет. Такая груда весит соответственно 10 300 грамм, а масса земного шара лишь 10 27 грамм. Т.е. это равно по массе 10 273 планет Земля.

Задание 3 (домашнее): Рассчитайте количество аминокислотных остатков в белках учитывая, что средняя молекулярная масса аминокислоты равна 110.

Инсулин

.… аминокислотных остатков, масса – 5700
Альбумин

.… аминокислотных остатков, масса – 36000
Гемоглобин

.… аминокислотных остатков, масса – 65000

Учитель химии. Можно предположить, что полипептидная цепь, должна иметь линейное строение (демонстрируются бусы). В действительности же строго линейная структура характерна лишь для ограниченного числа белков (например, фиброин – белок натурального шелка). Подавляющее число белковых молекул свернуты в виде правильной винтовой спирали. Такая пространственная структура полипептидной цепи называется вторичной структурой белка (слайд 9). Белковая спираль сохраняет свою форму благодаря образованию большого числа водородных связей между группами NH и CO, находящихся на соседних витках спирали.
Найдите в ваших конспектах задание 4 в котором требуется объяснить, почему между этими группами происходит образование водородных связей.

Задание 4. Укажите смещение общих электронных пар для всех ковалентных связей и заряды, возникающие на атомах N, H, C и O.

> N – H O = C 2+ проявляет слабовыраженные окислительные свойства и является хорошим комплексообразователем. Для катионов щелочных и щелочноземельных металлов такие свойства не характерны.

Учитель биологии: Влияние на организм тяжелых металлов – актуальная экологическая проблема. Наиболее сильному воздействию подвержены жители мегаполисов с связи с повышенным антропогенным загрязнением этими металлами. Типичный пример: – тетраэтилсвинец, который добавляется в бензины для повышения их октанового числа.
Кроме того, есть ряд других факторов, вызывающих денатурацию белков, это различные виды излучения, в том числе радиоактивное и ультрафиолетовое.

Учитель химии: Продолжая знакомство с химическими свойствами белков нельзя обойти вниманием две качественные реакции, которые применяют для распознавания белковых веществ в животных и растительных объектах. Традиционно их называют цветными реакциями белков. Рассмотрим цветные реакции на примере молочного белка – казеина.

(Учитель химии проводит демонстрационные реакции)

а) Биуретовая реакция. К исследуемому раствору приливают NaOH и по каплям добавляют раствор СuSO₄. Характерная фиолетовая или красно-фиолетовая окраска появляется в том случае, если вещество содержит пептидные связи. Наличие пептидных связей как раз характерно только для белковых молекул.

Учащиеся в своих опорных конспектах отмечают при помощи цветных карандашей наблюдаемые изменения и дополняют указанную схему:

б). Ксантопротеиновая реакция. К исследуемому раствору приливают HNO₃, для ускорения реакции несильно нагревают. Характерное желтое окрашивание появляется в том случае, если белки содержат в своем составе ароматические фрагменты – происходит их нитрование. Имея сложную структуру, большинство белков, как правило, содержат ароматические кольца.

Учащиеся в своих опорных конспектах так же отмечают наблюдаемые изменения и дополняют указанную схему:

На этом завершается первый урок. Учителя напоминают о выставке дополнительной научной литературы, медиа-пособий по данной теме которую учащиеся могут посмотреть на перемене.

Лабораторный опыт “Определение белка в различных материалах”

Каждой группе я раздаю карточки с заданием, вы проводите реакции, наблюдения отображаете на рисунках и рассказываете нам о своих выводах.

Учитель биологии. Значение белка и функции белка

Учитель химии. Лабораторный опыт “Действие фермента каталазы”.

Цель: доказать присутствие ферментов в животных и растительных клетках.

Фермент каталаза катализирует расщепление токсичной перекиси водорода которая непрерывно образуется в клетке в процессе жизнедеятельности. Активность этого фермента очень высока: даже при 0 °С – 1 молекула каталазы разлагает до 40 000 молекул Н₂О₂ в секунду.
Найдите в карточках задание 6 и напишите уравнение реакции разложения перекиси водорода:
Я приливаю по 1 мл Н₂О₂ в пробирки с сырой и вареной печенью, сырым и вареным картофелем. Внесите ваши наблюдения в таблицу, сделайте вывод.
В конце закрепление пространственной структуры белков (слайд 12) и модели молекул белков (слайд 13).

Устные вопросы в конце урока

1. На рубашке осталось пятно от мясного соуса. Почему даже после ее кипячения с биопорошком пятно осталось?

2. Почему свежие пятна крови на одежде нельзя отстирывать в горячей воде?

3. Почему при массовом выпадении и хрупкости волос врачи-косметологи прописывают принимать серусодержащие препараты?

4. Почему при применении препаратов для химической завивки особенно тщательно рекомендуют защищать ногти, в то время как этот состав довольно длительное время взаимодействует с кожей головы, не причиняя особого вреда?

5. Подумайте, почему, для того чтобы получить вкусный бульон, мясо кладут в холодную воду, а для вкусного мяса его опускают в кипяток?

6. Подумайте, почему мясной суп полезней для растущего организма, чем овощной?

7. Почему молоко сворачивается естественным образом при долгом хранении в теплом месте?

8. Почему в инструкции к стиральным порошкам с биологически активными добавками пишут, что эти средства не рекомендуется применять для стирки изделий их натуральной шерсти?

Источник